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�C�mo fabrican las ara�as unas fibras tan resitentes y el�sticas a partir de las sustancias solubles que almacenan en sus gl�ndulas? Dos equipos de cient�ficos europeos tratan de responder esta semana en la revista Nature con sendos art�culos en los que explican las estructuras proteicas y los mecanismos moleculares implicados en este proceso. Los resultados se podr�an aplicar en el desarrollo de nuevos materiales para la industria y la medicina.

Un grupo de investigadores de las universidades Complutense de Madrid (UCM), de Oslo (Noruega), y de Uppsala (Suecia) presentan esta semana en Nature la estructura tridimensional de una de las regiones -denominada "dominio N-Terminal"- de las prote�nas que componen la seda, las espidro�nas.

�El dominio N-Terminal regula el ensamblaje de las fibras de seda, de manera que previene la prematura agregaci�n de la espidro�na y dispara su polimerizaci�n cuando baja el pH en el extremo de la gl�ndula Ampul�cea (donde se sintetizan y secretan estas prote�nas)�, explica a SINC Cristina Casals, catedr�tica de Bioqu�mica y Biolog�a Molecular de la UCM y coautora del estudio.

La gl�ndula Ampul�cea mayor est� situada en el extremo del abdomen del cuerpo de la ara�a, y en ella se acumulan en altas concentraciones las prote�nas de la seda. Seg�n avanzan a lo largo de la gl�ndula, las largas mol�culas de espidro�na se organizan hasta formar un verdadero cristal l�quido.

Un poco antes de llegar al extremo de la gl�ndula, a poca distancia de la salida al exterior, se convierte bruscamente en una fibra s�lida e insoluble. Hasta ahora era un misterio c�mo se produce la r�pida transici�n desde prote�na soluble (mientras est� dentro de la gl�ndula secretora) a insoluble (justo antes de salir al exterior). La regulaci�n que ejercen los cambios de pH sobre el dominio N-terminal ofrece una respuesta.

Para realizar esta investigaci�n los cient�ficos han trabajado con la tela de la ara�a africana Euprosthenops australis. En el mismo n�mero de Nature aparece otro trabajo basado en la seda de otra especie muy com�n en Europa, la ara�a de jard�n Araneus diadematus, realizado por investigadores de la Universidad T�cnica de M�nich, Universidad Bayreuth y el Instituto Max-Planck, en Alemania.

Este equipo se ha centrado en otra regi�n de las prote�nas de la seda, el dominio C-terminal, cuyo estado estructural act�a como un interruptor entre las formas de almacenamiento y de montaje de la prote�na, en respuesta a est�mulos qu�micos o mec�nicos.

M�s resistente que el acero

Las fibras de seda de ara�a son mucho m�s resistente que un cable de acero de similar grosor y much�simo m�s el�sticas, ya que puede estirarse hasta 135% de su longitud original sin romperse. Esta seda tambi�n es tres veces m�s resistente que las fibras sint�ticas m�s avanzadas que hoy se conocen, y hasta ahora no se ha logrado producir nada parecido.

�La elevada elasticidad y la alt�sima resistencia a la tracci�n de la seda de ara�a natural no tienen parang�n, ni siquiera con las fibras producidas a partir de prote�nas de seda de ara�a pura�, expone el profesor Horst Kessler, de la Universidad T�cnica de M�nich.

La seda de ara�a est� compuesta por mol�culas proteicas, largas cadenas formadas por miles de amino�cidos. Los an�lisis estructurales realizados mediante rayos X muestran que la fibra finalizada presenta zonas en las que varias cadenas de prote�nas se entrelazan mediante conexiones f�sicas estables. Estas conexiones son responsables del alto nivel de estabilidad. Entre las conexiones se observan zonas no entrelazadas, que proporcionan a las fibras la gran elasticidad que las caracteriza.

Sin embargo, la situaci�n dentro de las gl�ndulas seric�genas es muy distinta: las prote�nas de seda se hallan almacenadas en altas concentraciones, dentro de un entorno acuoso, listas para ser empleadas. Las zonas responsables de entrelazarlas no pueden aproximarse demasiado, porque si no las prote�nas se agrupar�an de forma instant�nea. Por tanto, estas mol�culas deben disponer de alg�n tipo de configuraci�n de almacenamiento especial.

Hasta el mismo instante en que se forma la fibra de seda s�lida, todos los procesos se desarrollan en la soluci�n acuosa. En estas condicones el m�todo utilizado para analizarla ha sido la espectroscopia mediante resonancia magn�tica nuclear, con el que el equipo alem�n ha conseguido desentra�ar la estructura de un "elemento de control", cuyo papel es la formaci�n de las fibras s�lidas.

�En las condiciones de almacenamiento que imperan en las gl�ndulas seric�genas, estos controles est�n vinculados en pares, de forma que las zonas de entrelazado de ambas cadenas no pueden situarse en paralelo �, explica Thomas Scheibel, investigador de la Universidad Bayreuth. �As� se impide con toda eficacia que se entrelacen�. Las cadenas de prote�nas se almacenan con las �reas polares orientadas hacia el exterior y las partes hidr�fobas de la cadena apuntando hacia el interior, con lo que se garantiza una buena solubilidad en el entorno acuoso.

Cuando las prote�nas protegidas entran en el conducto de la hilera, se encuentran un entorno con una concentraci�n salina y una composici�n completamente distintas. Esto provoca que se vuelvan inestables dos puentes salinos del dominio de control, con lo que se puede desplegar la cadena. Adem�s, el flujo en el estrecho conducto de las hileras ejerce una fuerza importante. Las largas cadenas de prote�nas se alinean en paralelo, lo que hace que las zonas responsables del entrelazado se pongan juntas. As� se forman las fibras estables de la seda de ara�a.

Aplicaciones en la industria y en la medicina

El grupo alem�n ya est� tratando de desarrollar una hileras artificiales, e intentan fabricar un dispositivo de hilado biomim�tico, dentro del marco de un proyecto conjunto desarrollado junto a socios industriales y patrocinado por el Gobierno Federal de Alemania.

Las aplicaciones potenciales de este compuesto que imite la seda de las ara�as son incontables, desde su empleo como material de sutura quir�rgica reabsorbible, hasta su aprovechamiento como fibras t�cnicas en la industria de la automoci�n.

�La producci�n biotecnol�gica de las fibras, que son m�s fuertes que el acero y m�s el�sticas que el nylon, tiene m�ltiples aplicaciones no solo a nivel industrial, sino tambi�n biom�dicas. Fibras similares a la seda formadas por espidro�na recombinante, generan un material biocompatible de gran utilidad en cultivos celulares y medicina regenerativa�, destaca Cristina Casals.

La investigadora reconoce que todav�a no existe ning�n material similar a las fibras de las ara�as fabricado por el hombre, pero conf�a �en que pronto se podr� conseguir�.

Publicado originalmente en El Librepensador (Espa�a)